Кемерово, Кемеровская область, Россия
Кемерово, Кемеровская область, Россия
Кемерово, Кемеровская область, Россия
Кемерово, Кемеровская область, Россия
Горно-Алтайск, Алтайский край, Россия
Качество мяса формируется на разных этапах производства, хранения и переработки. Среди них значение имеет созревание, технологии которого позволяют регулировать интенсивность биохимических процессов и связанных с ними свойств мяса. Один из трендов в развитии технологий созревания – это сухое созревание в течение длительного времени в условиях, ограничивающих рост микроорганизмов. Актуальность исследования определяет такой аспект формирования качества мяса сухого созревания, как изменение белковой составляющей. Исследовали образцы, выделенные из внутренней части костных спинно-поясничных отрубов полутуш говядины породы герефорд сибирской селекции после 21, 35 и 42 суток сухого созревания (температура 0–1 °С, относительная влажность воздуха 74–75 %, скорость движения воздуха 0,5 м/с). На сухое созревание отруба подавали после выдержки в течение 1 суток при 4 °С. Контролировали фракционный состав белков методом вертикального электрофореза с использованием камеры Mini-Protean Tetra System, аминокислотный состав – методом ВЭЖХ (хроматограф жидкостной Shimadzu LC-20 Prominence с диодно-матричным детектором Shimadzu SPD20MA, разделительная колонка Kromasil С-18), переваримость белков – последовательным воздействием системы протеиназ пепсин – трипсин в условиях, имитирующих желудочное пищеварение. Длительное сухое созревание сопровождается развитием протеолиза под действием эндогенных ферментов. Результаты анализа электрофореграмм позволяют говорить о том, что протеолитические изменения высокомолекулярных миофибриллярных белков высококачественной говядины становятся более выраженными с увеличением продолжительности сухой выдержки. Распределение фракций белков по стадиям сухого созревания свидетельствует о разной скорости деградации сократительных и регуляторных белков и белков цитоскелета. Это влияет на нарушение структурной целостности мышечных волокон, формирование нежности мяса и доступность белков пищеварительным ферментам. Результаты определения аминокислотного состава и переваримости белков in vitro позволяют говорить о повышении пищевой ценности говядины и доступности белков действию протеиназ к 42 суткам сухого созревания. Длительное сухое созревание способствует повышению усвояемости мышечных белков высококачественной говядины. Это обусловлено развитием протеолиза с накоплением низкомолекулярных фракций, выраженного к 42 суткам созревания, и умеренными окислительными изменениями белков.
Мясо, говядина, сухое созревание, протеолиз, фракции белков, аминокислоты, усвояемость белков
1. Schöne F, Ibel A, Lorkowski S, Ihling M, Ramminger S, Kirmse R, et al. Composition of pork and German meat products with a focus on iron, selenium and iodine. Journal of Food Composition and Analysis. 2023;119. https://doi.org/10.1016/j.jfca.2023.105246
2. Santos D, Barradas M, Rodríguez-Alcalá LM, Teixeira P, Pintado M. Nutritional profile of beef on the shelves: Influence of production system. Journal of Food and Agriculture Research. 2021;1(2):157-179.
3. Sosin-Bzducha Е, Puchała M. Effect of breed and aging time on physicochemical and organoleptic quality of beef and its oxidative stability. Archives Animal Breeding. 2017;60:191-198. https://doi.org/10.5194/aab-60-191-2017
4. Chernukha IM, Akhremko АG. Comparative study of autolytic changes in pork and beef muscle tissue proteome. Theory and Practice of Meat Processing. 2018;3(3):56-63. (In Russ.). https://doi.org/10.21323/2414-438X-2018-3-3-56-63
5. Bhat ZF, Morton JD, Mason SL, Bekhit AE-DA. Role of calpain system in meat tenderness: A review. Food Science and Human Wellness. 2018;7(3):196-204. https://doi.org/10.1016/j.fshw.2018.08.002
6. Shi H, Shahidi F, Wang J, Huang Y, Zou Y, Xu W, et al. Techniques for postmortem tenderisation in meat processing: Effectiveness, application and possible mechanisms. Food Production, Processing and Nutrition. 2021;3. https://doi.org/10.1186/s43014-021-00062-0
7. Wang Z, He Z, Gan X, Li H. Interrelationship among ferrous myoglobin, lipid and protein oxidations in rabbit meat during refrigerated and superchilled storage. Meat Science. 2018;146:131-139. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2018.08.006
8. Zhu X, Ma Z, Zhang X, Huang X, Liu J, Zhuang X. Effect of malondialdehyde-induced oxidation modification on physicochemical changes and gel characteristics of duck myofibrillar proteins. Gels. 2022;8(10). https://doi.org/10.3390/gels8100633
9. Bao Y, Boeren S, Ertbjerg P. Myofibrillar protein oxidation affects filament charges, aggregation and water-holding. Meat Science. 2018;135:102-108. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2017.09.011
10. Xiong YL. Muscle protein oxidation and functionality: A global view of a once-neglected phenomenon. Meat and Muscle Biology. 2022;5(3). https://doi.org/10.22175/mmb.14349
11. Morzel M, Gatellier P, Sayd T, Renerre M, Laville E. Chemical oxidation decreases proteolytic susceptibility of skeletal muscle myofibrillar proteins. Meat Science. 2006;73(3):536-543. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2006.02.005
12. Kim J-H, Kim T-K, Shin D-M, Kim H-W, Kim Y-B, Choi Y-S, et al. Comparative effects of dry-aging and wet-aging on physicochemical properties and digestibility of Hanwoo beef. Asian-Australasian Journal of Animal Sciences. 2020;33(3):501-505. https://doi.org/10.5713/ajas.19.0031
13. Kim YHB, Kemp R, Samuelsson LM. Effects of dry-aging on meat quality attributes and metabolite profiles of beef loins. Meat Science. 2016;111:168-176. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2015.09.008
14. Choe J, Park B, Lee HJ, Jo C. Potential antioxidant and angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity in crust of dry-aged beef. Scientific Reports. 2020;10. https://doi.org/10.1038/s41598-020-64861-0
15. Журавская Н. К., Алехина Л. Т., Отряшенкова Л. М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. М.: Агропромиздат, 1985. 296 с.
16. Изучение фракционного состава белков мяса в процессе длительного холодильного хранения / А. Б. Лисицын [и др.] // Все о мясе. 2014. № 2. С. 36-40. https://www.elibrary.ru/SCSMXL
17. Grujić R, Savanović D. Analysis of myofibrillar and sarcoplasmic proteins in pork meat by capillary gel electrophoresis. Foods and Raw Materials. 2018;6(2):421-428. https://doi.org/10.21603/2308-4057-2018-2-421-428
18. Hrenov VA, Gurinovich GV, Patrakova IS, Kudryashov LS. Beef quality regulation by dry aging. Meat Industry. 2022;(9):24-28. (In Russ.). https://doi.org/10.37861/2618-8252-2022-09-24-28
19. Papuc C, Goran GV, Predescu CN, Nicorescu V. Mechanisms of oxidative processes in meat and toxicity induced by postprandial degradation products: A review. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. 2017;16(1):96-123. https://doi.org/10.1111/1541-4337.12241
20. Zhang W, Xiao S, Ahn DU. Protein oxidation: Basic principles and implications for meat quality. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2013;53(11):1191-1201. https://doi.org/10.1080/10408398.2011.577540
21. Gurinovich GV, Hrenov VA, Patrakova IS, Kudryashov LS. Study of the oxidative changes in beef upon dry aging. Vsyo o Myase. 2022;(5):54-57. (In Russ.). https://doi.org/10.21323/2071-2499-2022-5-54-57
22. Kamin-Belsky N, Brillon AA, Arav R, Shaklai N. Degradation of myosin by enzymes of the digestive system: Comparison between native and oxidatively cross-linked protein. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1996;44(7):1641-1646. https://doi.org/10.1021/jf950413x
23. Davies KJA. Degradation of oxidized proteins by the 20S proteasome. Biochimie. 2001;83(3-4):301-310. https://doi.org/10.1016/s0300-9084(01)01250-0
24. Zhang R, Yoo MJY, Farouk MM. Oxidative stability, proteolysis, and in vitro digestibility of fresh and long-term frozen stored in-bag dry-aged lean beef. Food Chemistry. 2021;344. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2020.128601
25. Vinauskienė R, Surblytė G, Alekšiūnas A, Keršienė M, Leskauskaitė D. Effect of traditional and dry package ageing on physicochemical properties and protein digestibility of pork Longissimus thoracis muscle. International Journal of Gastronomy and Food Science. 2022;27. https://doi.org/10.1016/j.ijgfs.2022.100487
26. Kim J-H, Lee H-J, Shin D-M, Kim T-K, Kim Y-B, Choi Y-S. The dry-aging and heating effects on protein characteristics of beef longissiumus dorsi. Korean Journal for Food Science of Animal Resources. 2018;38(5):1101-1108. https://doi.org/10.5851/kosfa.2018.e43
