Барнаул, Россия
Алтайский государственный технический университет им И. И. Ползунова
Барнаул, Алтайский край, Россия
Барнаул, Россия
Барнаул, Россия
Барнаул, Россия
Барнаул, Россия
сотрудник
Барнаул, Алтайский край, Россия
Изучена молокосвертывающая и общая протеолитическая активность инженерного варианта рекомбинантного химозина северного оленя (Rangifer tarandus) с точечной аминокислотной заменой Lys53→Glu. В качестве ферментов сравнения использовали коммерческие рекомбинантные химозины коровы и одногорбого верблюда. Показано, что общая протеолитическая активность инженерного варианта химозина северного оленя на 36 % ниже, чем у рекомбинантного химозина коровы. Инженерный вариант рекомбинантного химозина северного оленя отличался крайне низкой удельной молокосвертывающей активностью, что приводило к снижению его специфичности по сравнению с рекомбинантными химозинами коровы и верблюда в 2,4 и 9,8 раза соответственно.
северный олень, химозин, рекомбинантный химозин, молокосвертывающая активность, протеолитическая активность, сыроделие
1. Cheese: chemistry, physics and microbiology. 4th edn., Chapter 4 - Chymosin, pepsins and other aspartyl proteinases: structures, functions, catalytic mechanism and milk-clotting properties / T.Uniacke-Lowe, P.F.Fox.; P.L.H.McSweeney, P.F.Fox, P.D.Cotter et al., eds. - Oxford, UK: Elsevier, Academic Press. 2017. P. 69-113.
2. Kappeler, S.R. Characterization of recombinant camel chymosin reveals superior properties for the coagulation of bovine and camel milk / S.R.Kappeler [et al] // Biochem. Biophys. Res. Comm. 2006. V. 2. N. 342. P. 647-654.
3. Ельчанинов, В.В. Молокосвертывающий фермент из сычугов северного оленя / В.В. Ельчанинов // Сыроделие и маслоделие. 2006. № 4. C. 42-44.
4. Ельчанинов, В.В. Исследование молокосвертывающего фермента из сычугов северных оленей: дис. … канд. техн. наук: 05.18.04: защищена 23.01.06: утв. 07.04.06 / Ельчанинов Вадим Валентинович. - Кемерово, 2006. - 172 с. Библиогр.: С. 121-147.
5. Jensen, J.L. Camel and bovine chymosin: the relationship between their structures and cheese-making properties / J.L.Jensen [et al.] // Acta Cryst. (Section D, Biol. Crystallogr.). 2013. V. 69. Pt. 5. P. 901-913.
6. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M.Bradford // Anal. Вiochem. 1976. V. 72 (1-2). P. 248-254.
7. Ельчанинов, В.В. Молокосвертывающий фермент из сычугов северного оленя. 1. Выделение и краткая характеристика / В.В.Ельчанинов [и др.] // Сыроделие и маслоделие. 2005. № 4. С. 13-16.
8. Singh, T.K. Flavor of Cheddar Cheese: A Chemical and Sensory Perspective / T.K.Singh, M.A.Drake, K.R.Cadwallader // Compr. Rev. Food Sci. Food Safety. 2003. V. 2. № 4. P. 139-162.
9. Harboe, M. In: Technology of Cheesemaking. Law B.A., Tamime A.Y., Eds. / M.Harboe, M.L.Broe, K.B.Qvist // Wiley-Blackwell. Ch. 3. The Production, Action and Application of Rennet and Coagulants. 2010. P. 98-129.
10. Мурунова, Г.В. Принципы подбора молокосвертывающего фермента для производства сыра / Г.В.Мурунова, Ю.Я.Свириденко // Сыроделие и маслоделие. 2006. № 5. С. 2-5.
11. Теплы, М. Молокосвертывающие ферменты животного и микробного происхождения / М.Теплы, Я.Машек, Я.Гавлова. - М.: Пищевая промышленность, 1980. -272 с.
12. Wei, C. Oxidative refolding of recombinant prochymosin / C.Wei [et al.] // Biochem. J. 1999. V. 340. P. 345-351.
13. Chen, H. Functional Implications of Disulfide Bond, Cys206-Cys210, in Recombinant Prochymosin (Chymosin) / H.Chen [et al.] // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 12140-12148.
14. Wei, C. Chaperone-mediated refolding of recombinant prochymosin / C.Wei, Y.Zhang, K.Yang // J.Prot. Chem. 2000. V. 19. N. 6. P. 449-456.
15. Eskandari, M.H. Cloning, Expression, Purification and Refolding of Caprine Prochymosin / M.H. Eskandari [et al.] // Food Biotechnol. 2012. V. 26. № 2. P. 143-153.
16. Беленькая, С.В. Некоторые биохимические свойства рекомбинантного химозина альпака (Vicugna pacos L.) / С.В.Беленькая [и др.] // Прикладная биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 6. С. 585-593.
